ISBN 978-3-8439-2438-2

978-3-8439-2438-2, Reihe Pharmazeutische Chemie

Monica Gabriela Mielke
Alliinasen aus Allium stipitatum und Allium rosenorum: Sequenz- und Funktionsanalyse sowie Betrachtung der Coexistenz mit Speicherproteinen

325 Seiten, Dissertation Philipps-Universität Marburg (2015), Softcover, A5

Zusammenfassung / Abstract

Die über 800 Spezies enthaltende Gattung Allium ist für zahlreiche positive gesundheitliche Effekte bekannt. Der dahingehend besonders interessante Allium stipitatum, sowie der nah verwandte Allium rosenorum wurden in dieser Arbeit näher betrachtet. Für die Entfaltung der Aromakomponenten wird das Enzym Alliinase benötigt. Dieses Enzym wurde für die beiden erwähnten Spezies sowohl enzymkinetisch aus dem nativen Zustand beschrieben, als auch die Gensequenzen dieser Multigen-Familie aus diesen Arten bestimmt.

Zur Charakterisierung der Substratspezifitäten wurden neue aromatische Cysteinsulfoxide synthetisiert (Phenylcystein S-oxid und 2-Pyridinylcystein S-oxid) und die relative Stereo-Konfiguration dieser Sulfoxide aufgeklärt. Die Alliinasen aus den Proteinextrakten wiesen mit diesen neuen Substraten hohe Umsetzungsraten auf. Unterschiede der Umsetzungsraten von allen drei untersuchten nativen Alliinasen in Bezug auf das 2-Pyridinylcystein S-oxid waren bei beiden Diastereomeren sehr ähnlich und geben einen Einblick auf die mögliche Funktion des Heteroaromaten in der Alliinase-Bindetasche.

Das Hauptprotein in den Extrakten aus A. rosenorum und A. stipitatum konnte als ein Legumin-ähnliches Speicherprotein identifiziert werden, das erstmals in seiner Sequenz aufgeklärt werden konnte und mit der Alliinase Konglomerate bilden kann.