ISBN 9783843905206

978-3-8439-0520-6, Reihe Lebensmitteltechnologie

Malgorzata Jakubasch
Einfluss der Protein-Protein-Wechselwirkungen zwischen Eiklar- und Molkenproteinen auf ihr Denaturierungs-, Gel- und Schaumbildungsverhalten

214 Seiten, Dissertation Technische Universität München (2011), Softcover, A5

Zusammenfassung / Abstract

Die Strukturbildung auf der Basis einer Proteinmatrix spielt eine entscheidende Rolle bei der Produktgestaltung einer breiten Palette von Lebensmitteln. In vielen Fällen lassen sich mit einer Proteinart bzw. mit Proteinen aus einer Rohstoffquelle nur im begrenzten Umfang die Erfordernisse bei der Produktgestaltung wie Textur-, Stabilitäts- und Serumbindeeigenschaften von gelartigen und schaumartigen Strukturen abdecken bzw. neue Wege in der Produktentwicklung beschreiten. In Konsequenz ist meistens eine kostenintensive Erhöhung des Proteingehalts, bzw. der Einsatz von Hydrokolloiden nötig. Alternativ steht eine Ausnutzung der durch thermische Vorbehandlung induzierten Wechselwirkungen zwischen Proteinen aus unterschiedlichen Rohstoffquellen zu Verfügung. Mischungen unterschiedlicher Proteine zeigen auf Grund ihres ähnlichen chemischen Aufbaus weniger Inkompatibilitätsprobleme als die Protein-Hydrokolloid-Systeme. Für besonders hohes Strukturbildungspotential sind Eiklar- und Molkenproteine bekannt.

Die vorliegende Arbeit leistet einen Beitrag zur Klärung der thermisch induzierten Interaktionen zwischen Eiklar- und Molkenproteinen und deren Auswirkung auf die strukturbildenden Eigenschaften in komplexen Mischsystemen. Für diesen Zweck werden für die majoren Proteine der Einzelkomponenten allein und in binären Mischungen durch Aufnahme der Denaturierungskinetiken die Protein-Protein-Wechselwirkungen bei der thermischen Denaturierung erfasst und systematisch charakterisiert.

Im zweiten Teil dieser Arbeit werden das Gel- und Schaumbildungsvermögen der Molken-/Eiklarprotein-Mischungen untersucht und mit den Strukturbildungseigenschaften von Einzelkomponenten verglichen um die auftretende synergistische und antagonistische Interaktionseffekte zu charakterisieren. Neben dem Einfluss einer variierten Proteinzusammensetzung und Proteinkonzentration wird die Auswirkung unterschiedlicher Milieubedingungen auf die intermolekulare Interaktionen zwischen den Proteinen und ihre Funktionalität beim Strukturaufbau ermittelt.