ISBN 978-3-8439-0494-0

978-3-8439-0494-0, Reihe Lebensmitteltechnologie

Martin Heinrich
Untersuchungen zum hochdruckausgelösten Zerfall der Caseinmizelle

171 Seiten, Dissertation Technische Universität München (2012), Softcover, A5

Zusammenfassung / Abstract

In Milch stellt Casein mit 80 % die Hauptproteinkomponente dar. Bei Casein handelt es sich jedoch nicht um ein singuläres Protein, sondern vielmehr um eine Sammelbezeichnung für eine ganze Gruppe von Phosphoproteinen. Diese Proteine liegen in Milch nur zu etwa 5 % in freier Form vor, während der Großteil zu sphärischen Dispersionskolloiden, den Caseinmizellen, organisiert ist. Wegen ihrer besonderen Eigenschaften als Nähr-und Mineralstoffträger, sind die Funktion und das Verhalten von Caseinen bzw. das der Caseinmizellen, seit langem Gegenstand der Forschung. Eine endgültige Aussage bezüglich des Aufbaus und der Struktur dieser Caseinmizellen konnte trotz intensiver Bemühungen zum bisherigen Zeitpunkt jedoch noch nicht getroffen werden. Es existieren allerdings zahlreiche Modelle, die versuchen, die bisherigen Erkenntnisse in sich zu vereinigen.

In einem neuen Ansatz werden in dieser Arbeit einerseits die Vorgänge bei der Mizelldissoziation aber auch die Rolle von Kappa-Casein bei der Mizellrückbildung näher untersucht. Durch die Kombination einer Hochdruckbehandlung mit unter Druck diffusiv betriebenen Keramikmembranen sollen im ersten Teil zunächst die Vorgänge und das Verhalten der einzelnen Caseinfraktionen während der Kompression und der anschließenden Druckhaltezeit ermittelt und dargelegt werden. Im zweiten Teil dieser Arbeit wird dann der Fokus auf die Vorgänge bei der Mizellreassoziation gelegt. Vor allem die Rolle des Kappa-Caseins soll in diesem Zusammenhang näher beleuchtet werden. Dazu wird die Hochdruckbehandlung bei bis zu 200 MPa und damit in dem Bereich, der zu einer reversiblen Mizelldissoziation führt, mit einer enzymatischen Spaltung des Zielproteins durch Chymosin kombiniert und die Auswirkung auf die Partikelreassoziation untersucht.