ISBN 978-3-8439-3352-0

978-3-8439-3352-0, Reihe Lebensmittelchemie

Julia Biller
Die massenspektrometrische Charakterisierung von lebensmittelrelevanten Proteinen und Proteinderivaten mittels HPTLC-MS-Verfahren

221 Seiten, Dissertation Universität Hamburg (2017), Softcover, A5

Zusammenfassung / Abstract

Proteine gehören neben Lipiden und Kohlenhydraten zu den wichtigsten Bestandteilen der Nahrung. Die Funktion der Proteine wird allerdings nicht ausschließlich durch die Aminosäuresequenz bestimmt, sondern ebenso durch posttranslationale Proteinmodifikationen (PTM) beeinflusst. Infolge ihrer vielfältigen Funktionalität und Reaktivität bilden sie einen wesentlichen Forschungsschwerpunkt in der Lebensmittel- und Ernährungswissenschaft. Vor diesem Hintergrund wurde im Rahmen dieser Arbeit eine neue Form der Analytik etabliert, bei der die traditionelle massenspektrometrische Untersuchung von Proteinen mit der Dünnschichtchromatografie kombiniert wurde. Die Basis stellte dabei die Optimierung der Proteintrennung mit Hilfe der Hochleistungsdünnschichtchromatografie (HPTLC, high-performance thin-layer chromatography) dar. Die Identifizierung und Charakterisierung der Proteine erfolgte im Anschluss mit Hilfe der Massenspektrometrie, was die Etablierung eines geeigneten Kopplungsverfahrens in Form der HPTLC- Matrix-unterstützte Laser Desorption/Ionisation-Massenspektrometrie (HPTLC-MALDI-MS, high-performance thin-layer chromatography matrix-assisted laser desorpion/ionization mass spectrometry) erforderlich machte.